Rekombinantes Caenorhabditis elegans ZK1320.5-Protein
Abstrakt
Zentriolen sind auf Mikrotubuli basierende Organellen, die für die Zellteilung, Wahrnehmung und Beweglichkeit von entscheidender Bedeutung sind. Bei Caenorhabditis elegans erfordert der Beginn der Zentriolbildung insbesondere die Proteine SAS-5 und SAS-6, die über die eukaryotische Evolution hinweg funktionelle Äquivalente haben. Während die molekulare Architektur von SAS-6 und seine Rolle bei der Initiierung der Zentriolbildung gut verstanden sind, sind die Mechanismen, nach denen SAS-5 und seine Verwandten funktionieren, unklar.
Hier kombinieren wir biophysikalische und strukturelle Analysen, um die Architektur von SAS-5 aufzudecken und ihre funktionellen Auswirkungen in vivo zu untersuchen. Unsere Arbeit zeigt, dass zwei unterschiedliche selbstassoziierende Domänen notwendig sind, um Oligomere höherer Ordnung von SAS-5 zu bilden: eine trimere Coiled-Coil-Domäne und eine neuartige globuläre dimere Implico-Domäne. Die Unterbrechung einer der beiden Domänen führt zu einem Versagen der Zentriolduplikation in Wurmembryonen, was darauf hinweist, dass große SAS-5-Anordnungen für die Funktion in vivo erforderlich sind.
eLife-Digest
Die meisten tierischen Zellen enthalten Strukturen, die als Zentriolen bekannt sind. Typischerweise enthält eine Zelle, die sich nicht teilt, ein Paar Zentriolen. Aber wenn sich eine Zelle auf die Teilung vorbereitet, werden die Zentriolen dupliziert. Die beiden Zentriolenpaare organisieren dann das Gerüst, das das genetische Material bei der Zellteilung gleichmäßig zwischen den neu gebildeten Zellen aufteilt.
- Der Zusammenbau von Zentriolen ist streng reguliert und Anomalien in diesem Prozess können zu Entwicklungsstörungen und Krebs führen. Zentriolen enthalten wahrscheinlich mehrere hundert Proteine, aber nur wenige davon werden unbedingt für den Zusammenbau von Zentriolen benötigt.
- Neue Zentriolen bauen sich normalerweise aus einer karrenradartigen Anordnung von Proteinen zusammen, zu denen auch ein Protein namens SAS-6 gehört. Im Wurm Caenorhabditis elegans assoziiert SAS-6 mit einem anderen Protein namens SAS-5. Diese Wechselwirkung ist für die Bildung von Zentriolen unerlässlich, aber der Grund dafür ist nicht klar verstanden.
- Nun, Rogala et al. haben eine Reihe von Techniken eingesetzt, darunter Röntgenkristallographie, Biophysik und Studien an Wurmembryonen, um die Rolle von SAS-5 in C. elegans zu untersuchen. Diese Experimente zeigten, dass SAS-5-Proteine über zwei Regionen jedes Proteins, die als „Coiled-Coil“ bezeichnet werden, und eine zuvor nicht erkannte „Implico-Domäne“ miteinander interagieren können. Diese Regionen treiben die Bildung von Anordnungen voran, die mehrere SAS-5-Proteine enthalten.
- Als nächstes berichteten Rogala et al. gefragt, ob SAS-5-Baugruppen für die Zentriolduplikation wichtig sind. Mutierte Wurmembryos, in denen SAS-5-Proteine nicht miteinander interagieren konnten, bildeten keine neuen Zentriolen. Dies führte zu Defekten bei der Zellteilung.
- Eine unabhängige Studie von Cottee, Muschalik et al. erzielten ähnliche Ergebnisse und stellten fest, dass das Fruchtfliegen-Äquivalent von SAS-5, genannt Ana2, ebenfalls selbstassoziieren kann und diese Aktivität für die Zentriolduplikation erforderlich ist.
- Weitere Arbeiten sind nun erforderlich, um zu verstehen, wie SAS-5 und SAS-6 zusammenarbeiten, um das anfängliche Gerüst im Kern von Zentriolen zu bilden.
Einführung
Die meisten Eukaryoten beherbergen auf Mikrotubuli basierende zylindrische Organellen, sogenannte Zentriolen, die eine bemerkenswerte neunzählige radiale Symmetrie aufweisen und für eine Vielzahl von Zellfunktionen entscheidend sind (Übersicht in Gönczy, 2012; Agircan et al., 2014). In ruhenden Zellen befinden sich Zentriolen normalerweise in der Nähe der Plasmamembran, wo sie die Bildung von Flagellen und Zilien organisieren, während sich Zentriolen in proliferierenden Zellen typischerweise neben dem Zellkern befinden, wo sie perizentrioläres Material rekrutieren, um das Zentrosom, das wichtigste Organisationszentrum der Mikrotubuli, zu bilden tierische Zellen. Zentrosomen spielen eine wichtige Rolle bei der Steuerung der zellulären Architektur während der Interphase und der bipolaren Spindelmontage während der Mitose. Die Anzahl der Zentriolen ist streng reguliert, wobei die Duplikation der Zentriolen nur einmal pro Zellzyklus auftritt, zusammen mit der Replikation des genetischen Materials (Übersicht in Firat-Karalar und Stearns, 2014). Anomalien in der Zentriolbildung können die Zellsignalisierung und -motilität aufgrund defekter Zilien oder Flagellen beeinträchtigen sowie Spindelpositionierungsdefekte und Genominstabilität aufgrund von Aberrationen in Zentrosomenanzahl und/oder -größe verursachen. Daher ist es nicht verwunderlich, dass zentrioläre Defekte die Ursache für mehrere Erkrankungen sind, darunter primäre Mikrozephalie, männliche Sterilität und möglicherweise Krebs (Übersicht in Nigg und Raff, 2009; Arquint et al., 2014; Chavali et al., 2014; Godinho und Pellman, 2014; und Nachury, 2014).
Fünf Proteine, die für den Zentriolaufbau erforderlich sind, wurden ursprünglich in Caenorhabditis elegans durch genetische Analyse und funktionelle Genomik identifiziert (Übersicht in Gönczy, 2012); dazu gehören der Rekrutierungsfaktor SPD-2 (Kemp et al., 2004; Pelletier et al., 2004), die Kinase ZYG-1 (O’connell et al., 2001) und die Coiled-Coil-Domäne, die die Proteine SAS- 5, SAS-6 und SAS-4 (Kirkham et al., 2003; Leidel und Gönczy, 2003; Dammermann et al., 2004; Delattre et al., 2004; Leidel et al., 2005).
Nach der Lokalisierung dieser fünf Proteine am Ort der Bildung neuer Zentriolen vervollständigt die Rekrutierung von Mikrotubuli den Zusammenbauprozess, wodurch eine neunfach symmetrische Zentriole mit einem Durchmesser von etwa 100 nm entsteht (Pelletier et al., 2006). Funktionell äquivalente Proteine wurden nun in allen Eukaryoten identifiziert (Carvalho-Santos et al., 2010; Hodges et al., 2010), was auf einen evolutionären gemeinsamen Zusammenbauweg für die Bildung von Zentriolen hinweist.
Während SAS-6 für die Etablierung der neunzähligen radialen Symmetrie von Zentriolen entscheidend ist (Übersicht in Gönczy, 2012; und Hirono, 2014), unterscheidet sich der zugrunde liegende Strukturmechanismus zwischen C. elegans und anderen Arten. Kristallographische und/oder elektronenmikroskopische Analysen unterstützen die Ansicht, dass rekombinante SAS-6-Proteine aus Chlamydomonas reinhardtii, Danio rerio und Leishmania major neunfach symmetrische Ringe bilden (Kitagawa et al., 2011b; Van Breugel et al., 2011; Van Breugel et al ., 2014). Es wird angenommen, dass solche SAS-6-Ringe den neunfach symmetrischen Aufbau der gesamten Zentriole vorgeben. Im Gegensatz dazu deutet eine ähnliche Analyse von C. elegans SAS-6 auf die Bildung eines spiralförmigen Oligomers mit 4,5-facher Symmetrie pro Windung hin, wodurch bei zwei Windungen der Spirale eine neunfache Symmetrie erzeugt wird (Hilbert et al., 2013).
C. elegans SAS-6 interagiert physikalisch mit SAS-5 (Leidel et al., 2005; Qiao et al., 2012; Hilbert et al., 2013; Lettman et al., 2013), einem Protein, das schnell zwischen dem Zytoplasma hin- und herpendelt und Zentriolen während des gesamten Zellzyklus (Delattre et al., 2004).
Das Vorhandensein von SAS-6 und SAS-5 an Zentriolen ist wesentlich für die Bildung des zentralen Rohrs, einer zylindrischen Struktur im Kern der entstehenden Zentriolen (Pelletier et al., 2006). Depletion von SAS-5 (Dammermann et al., 2004; Delattre et al., 2004) oder SAS-5-Mutanten, die nicht in der Lage sind, SAS-6 zu binden (Delattre et al., 2004; Qiao et al., 2012; Lettman et al., 2013) verhindern die Bildung der Zentralröhre und damit die Anordnung der Zentriolen. Obwohl SAS-5 vorgeschlagen wurde, um die SAS-6-Organisation zu unterstützen (Qiao et al., 2012; Lettman et al., 2013), sind die Mechanismen, mit denen dies erreicht werden kann, nicht bekannt, teilweise aufgrund der Architektur von SAS-5 ist noch nicht geklärt.
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Recombinant Caenorhabditis Elegans B0416.2 Protein (aa 26-167) |
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| VAng-Ly3055-1mgEcoli | Creative Biolabs | 1 mg (E. coli) | 3738 EUR |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0416.2 Protein (aa 26-167) |
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| VAng-Ly3055-500gEcoli | Creative Biolabs | 500 µg (E. coli) | 2667.6 EUR |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0416.2 Protein (aa 26-167) |
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| VAng-Ly3055-50gEcoli | Creative Biolabs | 50 µg (E. coli) | 1842 EUR |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0416.3 Protein (aa 1-210) |
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| VAng-Ly3056-inquire | Creative Biolabs | inquire | Ask for price |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0416.4 Protein (aa 1-218) |
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| VAng-Ly3057-1mgEcoli | Creative Biolabs | 1 mg (E. coli) | 4299.6 EUR |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0416.4 Protein (aa 1-218) |
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| VAng-Ly3057-500gEcoli | Creative Biolabs | 500 µg (E. coli) | 3079.2 EUR |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0416.4 Protein (aa 1-218) |
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| VAng-Ly3057-50gEcoli | Creative Biolabs | 50 µg (E. coli) | 2089.2 EUR |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0416.5 Protein (aa 1-507) |
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| VAng-Ly3058-inquire | Creative Biolabs | inquire | Ask for price |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0416.7 Protein (aa 1-132) |
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| VAng-Ly3059-1mgEcoli | Creative Biolabs | 1 mg (E. coli) | 3657.6 EUR |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0416.7 Protein (aa 1-132) |
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| VAng-Ly3059-500gEcoli | Creative Biolabs | 500 µg (E. coli) | 2617.2 EUR |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0416.7 Protein (aa 1-132) |
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| VAng-Ly3059-50gEcoli | Creative Biolabs | 50 µg (E. coli) | 1809.6 EUR |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0464.6 Protein (aa 1-643) |
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| VAng-Ly3060-inquire | Creative Biolabs | inquire | Ask for price |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0495.5 Protein (aa 1-729) |
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| VAng-Ly3061-inquire | Creative Biolabs | inquire | Ask for price |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0495.6 Protein (aa 1-87) |
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| VAng-Ly3062-1mgEcoli | Creative Biolabs | 1 mg (E. coli) | 3342 EUR |
Recombinant Caenorhabditis Elegans B0495.6 Protein (aa 1-87) |
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| VAng-Ly3062-500gEcoli | Creative Biolabs | 500 µg (E. coli) | 2370 EUR |
Hier setzen wir biophysikalische Methoden und Röntgenkristallographie zusammen mit funktionellen Assays in C. elegans-Embryonen ein, um zu zeigen, dass große Ansammlungen von SAS-5 für die Zentriolbildung notwendig sind. Unsere Ergebnisse führen uns dazu, ein Arbeitsmodell vorzuschlagen, in dem SAS-5-Oligomere die Funktion unterstützen können, indem sie ein multivalentes Gerüst für den Zusammenbau von C. elegans-SAS-6-Oligomeren bereitstellen.